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蛋白质质子转移在短氢键势能表面上的超快动力学:S65T/H148D GFP。

Ultrafast dynamics of protein proton transfer on short hydrogen bond potential energy surfaces: S65T/H148D GFP.

机构信息

School of Chemistry, University of East Anglia, Norwich NR4 7TJ, UK.

出版信息

J Am Chem Soc. 2010 Feb 10;132(5):1452-3. doi: 10.1021/ja907690g.

Abstract

Ultrafast proton transfer dynamics on a short H-bond in a protein were studied through the time-resolved fluorescence of the S65T/H148D green fluorescent protein (GFP) mutant. In response to the change in chromophore pK(a) upon excitation, the donor-proton-acceptor structure evolves on a sub-100 fs time scale, followed by picosecond time scale vibrational cooling and host structure reorganization.

摘要

通过研究 S65T/H148D 绿色荧光蛋白(GFP)突变体的时间分辨荧光,研究了蛋白质中短氢键上超快质子转移动力学。在对发色团 pK(a) 在激发时的变化做出响应时,供体-质子-受体结构在亚 100fs 的时间尺度上演变,随后是皮秒时间尺度的振动冷却和主体结构重组。

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