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鸡的一种早期胚胎次要血红蛋白HbE的ε和αE珠蛋白的氨基酸序列。

Amino acid sequences of the epsilon and alpha E globins of HbE, a minor early embryonic hemoglobin of the chicken.

作者信息

Chapman B S, Hood L E, Tobin A J

出版信息

J Biol Chem. 1982 Jan 25;257(2):643-50.

PMID:7054171
Abstract

We have determined amino acid sequences for the alpha-like and beta-like globin components of HbE, one of the two minor hemoglobins in early chick embryos. The complete primary structure of the epsilon chain differs at 18 positions from the adult chicken beta globin, but there are no changes in heme-binding residues, alpha 1 beta 2 contact positions, or allosteric regulatory sites. By amino acid sequence analysis, we have identified a new alpha-like globin that we have called alpha E. The alpha E globin chain differs from the major adult alpha A chain at 22 amino acid positions. This paper discusses the structural and implied functional characteristics of these globins and presents hypotheses regarding the possible role of minor embryonic hemoglobins.

摘要

我们已经确定了HbE(早期鸡胚中两种次要血红蛋白之一)的α样和β样珠蛋白成分的氨基酸序列。ε链的完整一级结构与成年鸡β珠蛋白在18个位置上不同,但血红素结合残基、α1β2接触位置或变构调节位点没有变化。通过氨基酸序列分析,我们鉴定出一种新的α样珠蛋白,我们将其命名为αE。αE珠蛋白链与主要的成年αA链在22个氨基酸位置上不同。本文讨论了这些珠蛋白的结构和隐含的功能特征,并提出了关于次要胚胎血红蛋白可能作用的假说。

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