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小清蛋白的结构与进化。I. 四种鲈形目鱼类小清蛋白的氨基酸组成研究。

The structure and evolution of parvalbumins. I. Amino acid compositional studies of parvalbumins from four perciform species.

作者信息

Sullivan B, Bonaventura J, Bonaventura C, Pennell L, Elliott J, Boyum R, Lambie W

出版信息

J Mol Evol. 1975 Jul 11;5(2):103-16. doi: 10.1007/BF01732515.

Abstract
  1. Parvalbumins were isolated from the white muscle of Cynoscion regalis, Leiostomus xanthurus, and Menticirrhus americanus of the Sciaenidae and Pomatomus saltatrix of the Pomatomidae. 2. Menticirrhus contains three isoparvalbumins. The other species contain two isoparvalbumins which are designated "fast" and "slow" in accord with their electrophoretic mobilities. Measurements of the denatured molecular weights show the "slow" isoparvalbumins have slightly larger apparent molecular weights, but all apparent molecular weights are in the range 10,400-14,000. 3. Amino acid compositional studies indicate that the fast and slow isoparvalbumins in these fish represent two distinct evolutionary lineages which appear to be evolving at different rates.
摘要
  1. 小清蛋白是从鲈形目石首鱼科的犬牙石首鱼、黄尾拟牙鲷和美洲牙鲷以及鲹科的蓝鱼的白色肌肉中分离出来的。2. 美洲牙鲷含有三种异小清蛋白。其他物种含有两种异小清蛋白,根据它们的电泳迁移率分别命名为“快”和“慢”。变性分子量的测量结果表明,“慢”异小清蛋白的表观分子量略大,但所有表观分子量都在10400 - 14000的范围内。3. 氨基酸组成研究表明,这些鱼类中的快和慢异小清蛋白代表了两个不同的进化谱系,它们似乎以不同的速率进化。

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