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金属配体对伴刀豆球蛋白A的稳定作用。

Stabilization of concanavalin A by metal ligands.

作者信息

Doyle R J, Thomasson D L, Nicholson S K

出版信息

Carbohydr Res. 1976 Jan;46(1):111-8. doi: 10.1016/s0008-6215(00)83535-1.

DOI:10.1016/s0008-6215(00)83535-1
PMID:1248012
Abstract

Metal-free concanavalin A is readily and irreversibly inactivated by temperatures above 60 degrees. Manganese ion completely prevents the thermal aggregation of the protein at 60 and 70 degrees, and partially protects at 80 degrees, but shows no protective properties at 90 degrees. Managanese protection against thrermal aggregation was found to be maximal at pH 4-8. The precipitation between glycogen and Mn2+-stabilized conanavian A is partially inhibited at temperatures greater than 30 degrees, but can be reversed by cooling to room temperature...

摘要

无金属伴刀豆球蛋白A在温度高于60度时会迅速且不可逆地失活。锰离子在60度和70度时能完全防止该蛋白质的热聚集,在80度时能部分保护,但在90度时无保护作用。发现锰对热聚集的保护作用在pH 4 - 8时最大。糖原与锰离子稳定的伴刀豆球蛋白A之间的沉淀在温度高于30度时会部分受到抑制,但冷却至室温可使其逆转……

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1
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Carbohydr Res. 1976 Jan;46(1):111-8. doi: 10.1016/s0008-6215(00)83535-1.
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引用本文的文献

1
Structural and biochemical analyses of concanavalin A circular permutation by jack bean asparaginyl endopeptidase.用刀豆氨酸内肽酶对伴刀豆球蛋白进行结构和生化分析的环形排列。
Plant Cell. 2021 Aug 31;33(8):2794-2811. doi: 10.1093/plcell/koab130.