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用新型合成磷脂及其类似物研究D-3-羟基丁酸脱氢酶激活的磷脂极性头部特异性

Phospholipid polar head specificity of D-3-hydroxybutyrate dehydrogenase activation studied by new synthetic phospholipids and analogues.

作者信息

Nasser B, Morpain C, Laude B, Latruffe N

机构信息

Laboratoire de Biochimie et Biologie Moléculaire (UA CNRS 531), Université de Franche Comté, Besançon, France.

出版信息

J Lipid Mediat. 1991 Sep-Oct;4(2):225-43.

PMID:1954337
Abstract

D-3-hydroxybutyrate dehydrogenase, an inner-mitochondrial enzyme responsible for the interconversion of two ketone bodies, is a well known phospholipid dependent enzyme. Newly synthesized phospholipid analogues were used to study the structural requirement for lipid activation of the purified enzyme. A positive charge on the polar head is required but must be at the surface of lipid vesicles. In contrast the maximum velocity and the Michaelis constant values are not strongly dependent on the nature of the zwitterionic phospholipid polar head.

摘要

D-3-羟基丁酸脱氢酶是一种线粒体内酶,负责两种酮体的相互转化,是一种众所周知的磷脂依赖性酶。新合成的磷脂类似物被用于研究纯化酶的脂质激活结构要求。极性头部的正电荷是必需的,但必须位于脂质囊泡的表面。相比之下,最大反应速度和米氏常数的值并不强烈依赖于两性离子磷脂极性头部的性质。

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