在丙型肝炎病毒解旋酶结构域的转译相互作用中，介导蛋白酶活性对于内部 NS3 切割和细胞转化至关重要。

In trans interaction of hepatitis C virus helicase domains mediates protease activity critical for internal NS3 cleavage and cell transformation.

机构信息

Institute of Microbiology, National Taiwan University College of Medicine, Taipei, Taiwan.

出版信息

FEBS Lett. 2010 Feb 5;584(3):482-6. doi: 10.1016/j.febslet.2009.11.090. Epub 2009 Dec 3.

DOI:10.1016/j.febslet.2009.11.090

PMID:19958771

Abstract

Hepatitis C virus (HCV) internal non-structural protein 3 (NS3) cleavage can occur in trans in the presence of NS4A. In this study, we have further demonstrated a critical role of the helicase domain in the internal NS3 cleavage, different from HCV polyprotein processing which requires only the serine protease domain. The NTPase domain of NS3 helicase interacts with the RNA binding domain to facilitate internal NS3 cleavage. In addition, NS3 protease activity contributes to the transforming ability of the major internal cleavage product NS3(1-402). These findings imply important roles of the internal cleavage and protease activity of the NS3 protein in the pathogenesis of HCV.

摘要

丙型肝炎病毒 (HCV) 内部非结构蛋白 3 (NS3) 的切割可以在 NS4A 的存在下发生转位。在这项研究中，我们进一步证明了螺旋酶结构域在内部 NS3 切割中起着关键作用，这与仅需要丝氨酸蛋白酶结构域的 HCV 多蛋白加工不同。NS3 螺旋酶的 NTPase 结构域与 RNA 结合结构域相互作用，以促进内部 NS3 切割。此外，NS3 蛋白酶活性有助于主要内部切割产物 NS3(1-402)的转化能力。这些发现表明 NS3 蛋白的内部切割和蛋白酶活性在 HCV 的发病机制中起着重要作用。