Suppr超能文献

接近 HSP90 伴侣-客户关系。

Closing in on the Hsp90 chaperone-client relationship.

机构信息

Center for Integrated Protein Science CIPSM and Department Chemie, Technische Universität München, Lichtenbergstrasse 4, 85747 Garching, Germany.

出版信息

Structure. 2011 Apr 13;19(4):445-6. doi: 10.1016/j.str.2011.03.007.

Abstract

The molecular chaperone Hsp90 regulates the activity and stability of a set of client proteins. Despite progress in understanding its mechanism, the interaction of Hsp90 with clients has remained enigmatic. Now, in a recent issue of Molecular Cell, Street and coworkers present results that integrate the client in the Hsp90 chaperone cycle.

摘要

分子伴侣 Hsp90 调节一组客户蛋白的活性和稳定性。尽管在理解其机制方面取得了进展,但 Hsp90 与客户的相互作用仍然是个谜。现在,在最近一期的《Molecular Cell》杂志上,Street 及其同事发表的结果整合了客户蛋白在 Hsp90 伴侣循环中的作用。

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