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抗凝血酶鲁昂-IV 24位精氨酸替换为半胱氨酸。氨基末端对肝素结合的作用。

Antithrombin Rouen-IV 24 Arg----Cys. The amino-terminal contribution to heparin binding.

作者信息

Borg J Y, Brennan S O, Carrell R W, George P, Perry D J, Shaw J

机构信息

Laboratoire d'hemostase, Centre Hospitalier Universitaire, Rouen, France.

出版信息

FEBS Lett. 1990 Jun 18;266(1-2):163-6. doi: 10.1016/0014-5793(90)81530-2.

Abstract

A variant antithrombin with reduced heparin affinity was shown by mass spectrometry sequencing and DNA amplification to have a substitution of a cysteine for an arginine at residue 24. The position of Arg-24 can be fixed within a 12 A radius from the bridge at Cys-21. This is compatible with findings in the homologous protease nexin-1 which indicate an extension of the binding site of heparin from the D-helix to under the adjacent amino-terminal pole.

摘要

通过质谱测序和DNA扩增显示,一种肝素亲和力降低的抗凝血酶变体在第24位残基处有一个半胱氨酸替代精氨酸的情况。精氨酸-24的位置可确定在距半胱氨酸-21处的桥12埃半径范围内。这与同源蛋白酶抑制因子-1的研究结果相符,该结果表明肝素的结合位点从D螺旋延伸至相邻氨基末端极的下方。

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