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整合膜蛋白在两性分子中的折叠与稳定性

Folding and stability of integral membrane proteins in amphipols.

作者信息

Kleinschmidt Jörg H, Popot Jean-Luc

机构信息

Abteilung Biophysik, Institut für Biologie, FB 10, Universität Kassel and Center for Interdisciplinary Nanostructure Science and Technology (CINSaT), Heinrich-Plett-Str. 40, D-34132 Kassel, Germany.

Laboratoire de Physico-Chimie Moléculaire des Protéines Membranaires, UMR 7099, Centre National de la Recherche Scientifique/Université Paris-7, Institut de Biologie Physico-Chimique (FRC 550), 13, rue Pierre-et-Marie-Curie, F-75005 Paris, France.

出版信息

Arch Biochem Biophys. 2014 Dec 15;564:327-43. doi: 10.1016/j.abb.2014.10.013. Epub 2014 Oct 30.

Abstract

Amphipols (APols) are a family of amphipathic polymers designed to keep transmembrane proteins (TMPs) soluble in aqueous solutions in the absence of detergent. APols have proven remarkably efficient at (i) stabilizing TMPs, as compared to detergent solutions, and (ii) folding them from a denatured state to a native, functional one. The underlying physical-chemical mechanisms are discussed.

摘要

两性离子聚合物(APols)是一类两亲性聚合物,旨在使跨膜蛋白(TMPs)在没有去污剂的情况下能溶于水溶液中。与去污剂溶液相比,APols已被证明在以下两方面非常有效:(i)稳定TMPs,以及(ii)将它们从变性状态折叠成天然的、有功能的状态。文中讨论了其潜在的物理化学机制。

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