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来自平滑肌和骨骼肌的原肌球蛋白引发骨骼肌F-肌动蛋白的各种构象变化。

[Tropomyosin from smooth and skeletal muscles initiates various conformational changes in skeletal F-actin].

作者信息

Borovikov Iu S, Dobrovol'skiĭ Z, Aksenova N B, Dabrovska R

出版信息

Biokhimiia. 1988 Nov;53(11):1817-20.

PMID:2978008
Abstract

Changes in F-actin conformation in myosin-free single ghost fibers of rabbit skeletal muscle induced by the binding of skeletal and gizzard tropomyosin to F-actin were studied by measuring intrinsic tryptophan-polarized fluorescence of F-actin. It was found that skeletal and gizzard tropomyosin binding to F-actin initiate different conformational changes in actin filaments. Skeletal tropomyosin inhibits, while gizzard tropomyosin activates the Mg2+-ATPase activity of skeletal actomyosin. It is supposed that in muscle fibers tropomyosin modulates the ATPase activity of actomyosin via conformational changes in F-actin.

摘要

通过测量F-肌动蛋白的内源性色氨酸偏振荧光，研究了骨骼肌和肌胃原肌球蛋白与F-肌动蛋白结合诱导的兔骨骼肌无肌球蛋白单空泡纤维中F-肌动蛋白构象的变化。发现骨骼肌和肌胃原肌球蛋白与F-肌动蛋白的结合引发了肌动蛋白丝中不同的构象变化。骨骼肌原肌球蛋白抑制，而肌胃原肌球蛋白激活骨骼肌肌动球蛋白的Mg2 + -ATP酶活性。据推测，在肌纤维中，原肌球蛋白通过F-肌动蛋白的构象变化来调节肌动球蛋白的ATP酶活性。

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