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血红蛋白聚集稳定状态的内在荧光测定法。

Intrinsic fluorometric determination of the stable state of aggregation in hemoglobins.

作者信息

Hirsch R E, San George R C, Nagel R L

出版信息

Anal Biochem. 1985 Sep;149(2):415-20. doi: 10.1016/0003-2697(85)90592-5.

DOI:10.1016/0003-2697(85)90592-5
PMID:4073498
Abstract

Front-face fluorometry can detect steady-state intrinsic fluorescence of hemoglobins (R. E. Hirsch, R. S. Zukin, and R. L. Nagel, 1980, Biochem. Biophys. Res. Commun. 93, 432-439), a property that can be used to study the dimerization of human hemoglobins (R. E. Hirsch, N. A. Squires, C. Discepola, and R. L. Nagel, 1983, Biochem. Biophys. Res. Commun. 116, 712-718). We report that the stable dimeric hemoglobin components of the arcid clams Noetia ponderosa and Anadara ovalis exhibit fluorescence emission maxima shifted to longer wavelengths compared to tetrameric human hemoglobin. Conversely, the tetrameric major hemoglobin (Hb) component of A. ovalis exhibits an emission maximum similar to that of tetrameric Hb A. Hence, stable dimeric hemoglobins can be detected by emission maxima at longer wavelengths relative to Hb A. Fluorescence studies of ligand binding to these clam hemoglobins indicate structural and functional differences among these components and compared to Hb A. We conclude that different stable aggregation states of hemoglobins may be determined by intrinsic fluorescence when studied with front-face optics.

摘要

前表面荧光测定法能够检测血红蛋白的稳态固有荧光(R.E.赫希、R.S.祖金和R.L.内格尔,1980年,《生物化学与生物物理研究通讯》93卷,432 - 439页),这一特性可用于研究人血红蛋白的二聚化(R.E.赫希、N.A.斯奎尔斯、C.迪塞波拉和R.L.内格尔,1983年,《生物化学与生物物理研究通讯》116卷,712 - 718页)。我们报告称,与四聚体人血红蛋白相比,弧蛤属的重厚无齿蛤和卵形蚶的稳定二聚体血红蛋白成分表现出荧光发射最大值向更长波长移动。相反,卵形蚶的四聚体主要血红蛋白(Hb)成分表现出与四聚体Hb A相似的发射最大值。因此,相对于Hb A,稳定的二聚体血红蛋白可通过更长波长处的发射最大值来检测。对这些蛤血红蛋白配体结合的荧光研究表明,这些成分之间以及与Hb A相比存在结构和功能差异。我们得出结论,当使用前表面光学方法进行研究时,血红蛋白不同的稳定聚集状态可能由固有荧光来确定。

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