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蛋白质二硫键异构酶对原胶原多肽链组装成三聚体原胶原的催化作用。

Catalysis by protein disulphide-isomerase of the assembly of trimeric procollagen from procollagen polypeptide chains.

作者信息

Forster S J, Freedman R B

出版信息

Biosci Rep. 1984 Mar;4(3):223-9. doi: 10.1007/BF01119657.

DOI:10.1007/BF01119657
PMID:6722288
Abstract

Type-I procollagen, 14C-biosynthetically labelled, was reduced under denaturing and non-denaturing conditions. Reoxidation to disulphide-linked trimers occurred with non-denatured chains in the presence of an oxidant system containing oxidized and reduced glutathione. Dimeric intermediates were not detected. This reoxidation was accelerated by homogeneous beef liver protein disulphide-isomerase.

摘要

用14C进行生物合成标记的I型原胶原，在变性和非变性条件下被还原。在含有氧化型和还原型谷胱甘肽的氧化体系存在下，非变性链重新氧化形成二硫键连接的三聚体。未检测到二聚体中间体。这种重新氧化被纯牛肉肝蛋白二硫键异构酶加速。

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