Suppr超能文献

具有多形核白细胞吞噬刺激活性的IgG片段十肽的合成。

Synthesis of an IgG fragment decapeptide exhibiting phagocytosis stimulating activity of polymorphonuclear leucocytes.

作者信息

Martinez J, Laur J, Winternitz F

出版信息

Int J Pept Protein Res. 1983 Jul;22(1):119-24. doi: 10.1111/j.1399-3011.1983.tb02075.x.

Abstract

Fragment 335-344 of human IgG was synthesized stepwise, using active esters of N-protected amino acids and benzotriazolyloxytris (dimethylamino)phosphonium hexafluorophosphate for coupling. This fragment could be liberated from the carrier molecule by the two specific enzymes responsible for the release of tuftsin from the same carrier molecule: tuftsin endocarboxy-peptidase cleaves at the Arg-Glu bond and leukokininase at the Lys-Thr bond. This decapeptide fragment, Thr-Ile-Ser-Lys-Ala-Lys-Gly-Gln-Pro-Arg showed significant activity in stimulating phagocytosis of human polymorphonuclear leucocytes.

摘要

人IgG的335 - 344片段是逐步合成的,使用N - 保护氨基酸的活性酯和六氟磷酸苯并三唑基氧基三(二甲氨基)鏻盐进行偶联。该片段可被负责从同一载体分子释放促吞噬肽的两种特异性酶从载体分子上释放出来:促吞噬肽内羧肽酶在精氨酸 - 谷氨酸键处切割,白细胞激肽酶在赖氨酸 - 苏氨酸键处切割。这个十肽片段,苏氨酸 - 异亮氨酸 - 丝氨酸 - 赖氨酸 - 丙氨酸 - 赖氨酸 - 甘氨酸 - 谷氨酰胺 - 脯氨酸 - 精氨酸,在刺激人多形核白细胞的吞噬作用方面表现出显著活性。

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