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热休克蛋白70在线粒体生物发生中的作用:从陪伴新生多肽链到促进蛋白质降解

Hsp70 in mitochondrial biogenesis: from chaperoning nascent polypeptide chains to facilitation of protein degradation.

作者信息

Stuart R A, Cyr D M, Neupert W

机构信息

Institut für Physiologische Chemie, Universität München, Germany.

出版信息

Experientia. 1994 Nov 30;50(11-12):1002-11. doi: 10.1007/BF01923454.

Abstract

The family of hsp70 (70 kilodalton heat shock protein) molecular chaperones plays an essential and diverse role in cellular physiology. Hsp70 proteins appear to elicit their effects by interacting with polypeptides that present domains which exhibit non-native conformations at distinct stages during their life in the cell. In this paper we review work pertaining to the functions of hsp70 proteins in chaperoning mitochondrial protein biogenesis. Hsp70 proteins function in protein synthesis, proteins to proteolytic enzymes in the mitochondrial matrix.

摘要

热休克蛋白70(70千道尔顿热休克蛋白)分子伴侣家族在细胞生理学中发挥着至关重要且多样的作用。热休克蛋白70似乎通过与多肽相互作用来发挥其效应,这些多肽在细胞内的不同阶段呈现出非天然构象的结构域。在本文中,我们综述了与热休克蛋白70在伴侣线粒体蛋白质生物合成中的功能相关的研究工作。热休克蛋白70在蛋白质合成中发挥作用,将蛋白质传递给线粒体基质中的蛋白水解酶。

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