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Hin重组酶的DNA结合结构域与其DNA结合位点的结晶及初步X射线分析。

Crystallization and preliminary X-ray analysis of the DNA binding domain of the Hin recombinase with its DNA binding site.

作者信息

Feng J A, Simon M, Mack D P, Dervan P B, Johnson R C, Dickerson R E

机构信息

Molecular Biology Institute, University of California, Los Angeles 90024.

出版信息

J Mol Biol. 1993 Aug 5;232(3):982-6. doi: 10.1006/jmbi.1993.1443.

Abstract

The Hin recombinase catalyzes site-specific inversion of DNA. Chemical and genetic studies on Hin binding to the recombination sites indicates that both major and minor DNA groove interactions are critical. In order to determine the molecular nature of these interactions, we have crystallized a synthetically derived 52 amino acid peptide consisting of the DNA binding domain of Hin with a 14 base-pair oligonucleotide representing a recombination half-site. This communication presents preliminary diffraction and analysis of these cocrystals and a packing model for the complex within the crystal.

摘要

Hin 重组酶催化 DNA 的位点特异性倒位。对 Hin 与重组位点结合的化学和遗传学研究表明,DNA 的大沟和小沟相互作用都至关重要。为了确定这些相互作用的分子本质,我们将一个由 Hin 的 DNA 结合结构域组成的 52 个氨基酸的合成衍生肽与一个代表重组半位点的 14 碱基对寡核苷酸进行了结晶。本通讯展示了这些共晶体的初步衍射和分析以及晶体中复合物的堆积模型。

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