Suppr超能文献

肽和β2-微球蛋白在MHC I类分子中诱导的构象变化。

Conformational changes induced in the MHC class I molecule by peptide and beta 2-microglobulin.

作者信息

Solheim J C, Cook J R, Hansen T H

机构信息

Department of Genetics, Washington University School of Medicine, St. Louis, Mo., USA.

出版信息

Immunol Res. 1995;14(3):200-17. doi: 10.1007/BF02918217.

Abstract

Assembly of the class I MHC molecule is inextricably linked to the antigen presentation function of the class I molecule. Association of the class I MHC molecule with beta 2-microglobulin (beta 2m) is a prerequisite for association with the heterodimeric protein TAP, and once peptide is acquired, the class I molecule folds and begins its sojourn to the cell surface. To maintain its folded conformation, class I MHC requires peptide but not beta 2m, and the sequence of the peptide bound exercises a subtle influence on the structure of the class I molecule that is likely to be a factor in T cell receptor discrimination of MHC/peptide complexes.

摘要

I类主要组织相容性复合体(MHC)分子的组装与I类分子的抗原呈递功能紧密相连。I类MHC分子与β2-微球蛋白(β2m)的结合是与异二聚体蛋白抗原加工相关转运体(TAP)结合的前提条件,一旦获得肽段,I类分子就会折叠并开始向细胞表面移动。为维持其折叠构象,I类MHC需要肽段而非β2m,并且所结合肽段的序列对I类分子的结构有微妙影响,这可能是T细胞受体区分MHC/肽复合物的一个因素。

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