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用于从大肠杆菌中分离纯化L-天冬酰胺酶的生物特异性吸附剂的合成与研究

[Synthesis and study of biospecific sorbents for isolating and purifying L-asparaginase from Escherichia coli].

作者信息

Vlasov G P, Martiushin S V, Glushenkova V R, Ditkovskaia I B

出版信息

Prikl Biokhim Mikrobiol. 1979 Jan-Feb;15(1):74-81.

PMID:95826
Abstract

Amino acid and oligoamide derivatives of D-asparagine and L-asparaginic acid (L-asparaginase inhibitors) have been synthesized. An increase in the hydrophobic capacity of the modified inhibitor increases the inhibition constant. Once the modified inhibitor binds with Sepharose 6B, the length of the spacer (a chain of atoms attaching the inhibitor to the polymer matrix) determines affinity of the sorbent for L-asparaginase. On these sorbents affinity shifts from pH optimum of the enzyme activity to pH 4-5. The enzyme of E. coli L-asparaginase has been purified.

摘要

已合成了D-天冬酰胺和L-天冬氨酸的氨基酸及低聚酰胺衍生物(L-天冬酰胺酶抑制剂)。修饰抑制剂疏水能力的增强会提高抑制常数。一旦修饰抑制剂与琼脂糖6B结合,间隔臂(将抑制剂连接到聚合物基质的原子链)的长度就决定了吸附剂对L-天冬酰胺酶的亲和力。在这些吸附剂上,亲和力从酶活性的最适pH值转移到pH 4-5。大肠杆菌L-天冬酰胺酶已被纯化。

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