• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利：CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法，用中文像聊天一样搜索，搜遍4000万医学文献。AI智能推荐，让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版，准确专业，支持PDF/Word/PPT等文件格式，支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述，25分钟生成高质量综述，智能提取关键信息，辅助科研写作。

立即免费体验

[琥珀酰-苯丙氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-苄酯——一种用于大肠杆菌ATP依赖型Lon蛋白酶及其修饰形式功能研究的新底物]

[Suc-Phe-Leu-Phe-SBzl--a new substrate for functional study of Escherichia coli ATP-dependent Lon-proteinase and its modified forms].

作者信息

Mel'nikov E E, Tsirul'nikov K B, Rasulova F S, Ginodman L M, Rotanova T V

机构信息

Shemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences, Moscow, Russia.

出版信息

Bioorg Khim. 1998 Aug;24(8):638-40.

PMID:9784881
Abstract

A new efficient substrate, Suc-Phe-Leu-Phe-SBzl, was proposed for studying the function of the Escherichia coli ATP-dependent Lon protease and its modified forms. The kinetic parameters of hydrolysis of the substrate were determined. The esterase activity of protease Lon was found to be nucleotide-regulated.

摘要

提出了一种新的高效底物Suc-Phe-Leu-Phe-SBzl，用于研究大肠杆菌ATP依赖型Lon蛋白酶及其修饰形式的功能。测定了该底物水解的动力学参数。发现蛋白酶Lon的酯酶活性受核苷酸调节。

相似文献

1
[Suc-Phe-Leu-Phe-SBzl--a new substrate for functional study of Escherichia coli ATP-dependent Lon-proteinase and its modified forms].[琥珀酰-苯丙氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-苄酯——一种用于大肠杆菌ATP依赖型Lon蛋白酶及其修饰形式功能研究的新底物]
Bioorg Khim. 1998 Aug;24(8):638-40.
2
[Structural and functional characteristics of ATP-dependent Lon-proteinase from Escherichia coli].[大肠杆菌中ATP依赖型Lon蛋白酶的结构与功能特性]
Bioorg Khim. 1999 Dec;25(12):883-91.
3
[In vitro coupling of ATP hydrolysis to proteolysis of ATP site mutant forms of Lon-proteinase from E.coli].[大肠杆菌Lon蛋白酶ATP位点突变体形式的ATP水解与蛋白水解的体外偶联]
Bioorg Khim. 1998 Apr;24(4):293-9.
4
[Coupling of proteolysis with ATP hydrolysis by Escherichia coli Lon proteinase. I. Kinetic aspects of ATP hydrolysis].[大肠杆菌Lon蛋白酶介导的蛋白水解与ATP水解的偶联。I. ATP水解的动力学方面]
Bioorg Khim. 2000 Jul;26(7):530-8.
5
[Synthesis and characterisation of ATP-dependent forms of Lon-proteinase with modified N-terminal domain from Escherichia coli].[来自大肠杆菌的具有修饰N端结构域的ATP依赖型Lon蛋白酶的合成与表征]
Bioorg Khim. 1998 May;24(5):370-5.
6
Functional role of the N-terminal region of the Lon protease from Mycobacterium smegmatis.耻垢分枝杆菌Lon蛋白酶N端区域的功能作用
Biochemistry. 1998 Aug 11;37(32):11255-63. doi: 10.1021/bi980945h.
7
Adenosine triphosphate-dependent degradation of a fluorescent lambda N substrate mimic by Lon protease.Lon蛋白酶对荧光λN底物模拟物的三磷酸腺苷依赖性降解。
Anal Biochem. 2001 Apr 1;291(1):74-83. doi: 10.1006/abio.2001.4988.
8
Coupled kinetics of ATP and peptide hydrolysis by Escherichia coli FtsH protease.大肠杆菌FtsH蛋白酶对ATP与肽水解的耦合动力学
Biochemistry. 2003 Sep 16;42(36):10843-52. doi: 10.1021/bi034516h.
9
LonR9 carrying a single Glu614 to Lys mutation inhibits the ATP-dependent protease La (Lon) by forming mixed oligomeric complexes.
Biochem Biophys Res Commun. 1998 Sep 8;250(1):32-5. doi: 10.1006/bbrc.1998.9252.
10
[A test system based on the lux-regulon from Vibrio fischeri for studying the functional activity of mutant forms of Escherichia coli lon-proteinase].[一种基于费氏弧菌lux操纵子的测试系统，用于研究大肠杆菌lon蛋白酶突变形式的功能活性]
Bioorg Khim. 1999 May;25(5):365-8.