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甘露聚糖 - 牛血清白蛋白新糖缀合物与伴刀豆球蛋白A的相互作用研究。

Study of interaction of mannan-BSA neoglycoconjugates with Concanavalin A.

作者信息

Mislovicová D, Masárová J, Gemeiner P

机构信息

Institute of Chemistry Slovak Academy of Sciences, Bratislava, Slovak Republic.

出版信息

Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 2001 Jul;29(4):335-45. doi: 10.1081/bio-100104235.

DOI:10.1081/bio-100104235
PMID:11495014
Abstract

Neoglycoconjugates prepared by synthesis of oxidized mannans from Saccharomyces cerevisiae with bovine serum albumin were studied for interaction with Concanavalin A. The mannan-bovine serum albumin neoglycoproteins, different in degree of mannan oxidation used for synthesis and its content in conjugates were prepared. The interaction of these glycoconjugates with Concanavalin A by using precipitation method was investigated. The conjugates prepared at high weight ratio mannan: protein (4:1) involved 47-65% of saccharides and formed by precipitation with Concanavalin A aggregates with low content of protein. The obtained results showed that conjugates with lower content of mannan (up to 30%) are more efficacious for their aggregation with Concanavalin A than the conjugates with high content of mannan.

摘要

对通过将酿酒酵母的氧化甘露聚糖与牛血清白蛋白合成制备的新糖缀合物与伴刀豆球蛋白A的相互作用进行了研究。制备了甘露聚糖-牛血清白蛋白新糖蛋白,其在用于合成的甘露聚糖氧化程度及其在缀合物中的含量方面存在差异。采用沉淀法研究了这些糖缀合物与伴刀豆球蛋白A的相互作用。以高甘露聚糖:蛋白质重量比(4:1)制备的缀合物含有47-65%的糖类,并通过与伴刀豆球蛋白A沉淀形成蛋白质含量低的聚集体。所得结果表明,甘露聚糖含量较低(高达30%)的缀合物与伴刀豆球蛋白A聚集的效率高于甘露聚糖含量高的缀合物。

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