粘细菌495来源的α-裂解蛋白酶在2.8埃分辨率下的分子结构。 - Suppr

Suppr

超能文献

Molecular structure of the alpha-lytic protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms resolution.

作者信息

Brayer G D, Delbaere L T, James M N

出版信息

J Mol Biol. 1979 Jul 15;131(4):743-75. doi: 10.1016/0022-2836(79)90200-6.

DOI:10.1016/0022-2836(79)90200-6

PMID:117110

Abstract

摘要

相似文献

Molecular structure of the alpha-lytic protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms resolution.粘细菌495来源的α-裂解蛋白酶在2.8埃分辨率下的分子结构。

J Mol Biol. 1979 Jul 15;131(4):743-75. doi: 10.1016/0022-2836(79)90200-6.

Structures of product and inhibitor complexes of Streptomyces griseus protease A at 1.8 A resolution. A model for serine protease catalysis.灰色链霉菌蛋白酶A产物与抑制剂复合物在1.8埃分辨率下的结构。丝氨酸蛋白酶催化作用的模型。

J Mol Biol. 1980 Nov 25;144(1):43-88. doi: 10.1016/0022-2836(80)90214-4.

Molecular structure of crystalline Streptomyces griseus protease A at 2.8 A resolution. II. Molecular conformation, comparison with alpha-chymotrypsin and active-site geometry.分辨率为2.8埃的灰色链霉菌蛋白酶A晶体的分子结构。II. 分子构象、与α-胰凝乳蛋白酶的比较及活性位点几何结构

J Mol Biol. 1978 Sep 5;124(1):261-83. doi: 10.1016/0022-2836(78)90159-6.

Molecular structure of crystalline Streptomyces griseus protease A at 2.8 A resolution. I. Crystallization, data collection and structural analysis.分辨率为2.8埃的灰色链霉菌蛋白酶A晶体的分子结构。I. 结晶、数据收集与结构分析。

J Mol Biol. 1978 Sep 5;124(1):243-59. doi: 10.1016/0022-2836(78)90158-4.

Nat New Biol. 1971 Feb 17;229(7):202-5. doi: 10.1038/newbio229202a0.

Preliminary crystallographic data for beta-lytic protease.

J Mol Biol. 1976 Mar 25;102(1):173-5. doi: 10.1016/0022-2836(76)90081-4.

Structure of the complex formed between the bacterial-produced inhibitor chymostatin and the serine enzyme Streptomyces griseus protease A.细菌产生的抑制剂抑肽酶与丝氨酸酶灰色链霉菌蛋白酶A形成的复合物的结构。

J Mol Biol. 1980 May 5;139(1):45-51. doi: 10.1016/0022-2836(80)90114-x.

Structure of the complex of Streptomyces griseus protease B and the third domain of the turkey ovomucoid inhibitor at 1.8-A resolution.1.8埃分辨率下灰色链霉菌蛋白酶B与火鸡卵类粘蛋白抑制剂第三结构域复合物的结构

Biochemistry. 1983 Sep 13;22(19):4420-33. doi: 10.1021/bi00288a012.

Protein structure refinement: Streptomyces griseus serine protease A at 1.8 A resolution.蛋白质结构优化：分辨率为1.8埃的灰色链霉菌丝氨酸蛋白酶A

J Mol Biol. 1979 Nov 15;134(4):781-804. doi: 10.1016/0022-2836(79)90486-8.

Active centers of Streptomyces griseus protease 1, Streptomyces griseus protease 3, and alpha-chymotrypsin: enzyme-substrate interactions.灰色链霉菌蛋白酶1、灰色链霉菌蛋白酶3和α-胰凝乳蛋白酶的活性中心：酶-底物相互作用

Biochemistry. 1978 Jan 24;17(2):375-80. doi: 10.1021/bi00595a028.

引用本文的文献

Advances in Microbial Alkaline Proteases: Addressing Industrial Bottlenecks Through Genetic and Enzyme Engineering.微生物碱性蛋白酶的研究进展：通过基因工程和酶工程解决工业瓶颈问题

Appl Biochem Biotechnol. 2025 May 15. doi: 10.1007/s12010-025-05270-9.

Structural Studies of Component of Lysoamidase Bacteriolytic Complex from Lysobacter sp. XL1.溶杆菌属XL1菌株溶菌酶细菌溶解复合物成分的结构研究

Protein J. 2016 Feb;35(1):44-50. doi: 10.1007/s10930-015-9645-7.

Disabling the folding catalyst is the last critical step in alpha-lytic protease folding.使折叠催化剂失活是α-裂解蛋白酶折叠过程中的最后关键步骤。

Protein Sci. 2004 Feb;13(2):325-31. doi: 10.1110/ps.03389704.

Enzyme specificity under dynamic control II: Principal component analysis of alpha-lytic protease using global and local solvent boundary conditions.动态控制下的酶特异性II：使用全局和局部溶剂边界条件对α-裂解蛋白酶进行主成分分析

Protein Sci. 2001 Jul;10(7):1403-14. doi: 10.1110/ps.800101.

Kinetic stability as a mechanism for protease longevity.动力学稳定性作为蛋白酶长寿的一种机制。

Proc Natl Acad Sci U S A. 1999 Sep 28;96(20):11008-14. doi: 10.1073/pnas.96.20.11008.

Molecular mechanisms for the conversion of zymogens to active proteolytic enzymes.酶原转化为活性蛋白水解酶的分子机制。

Protein Sci. 1998 Apr;7(4):815-36. doi: 10.1002/pro.5560070401.

Alterations in chemical shifts and exchange broadening upon peptide boronic acid inhibitor binding to alpha-lytic protease.肽硼酸抑制剂与α-裂解蛋白酶结合时化学位移和交换加宽的变化。

J Biomol NMR. 1997 Jul;10(1):21-7. doi: 10.1023/a:1018314808361.

Conformational substates in enzyme mechanism: the 120 K structure of alpha-lytic protease at 1.5 A resolution.酶作用机制中的构象亚态：分辨率为1.5埃的α-裂解蛋白酶的120K结构

Protein Sci. 1997 Jul;6(7):1375-86. doi: 10.1002/pro.5560060701.

Conformational changes in the globin family during evolution. 1. Analysis of the evolutionary role of insertions and deletions.进化过程中珠蛋白家族的构象变化。1. 插入和缺失的进化作用分析。

J Mol Evol. 1984;21(1):42-53. doi: 10.1007/BF02100626.

Stereoelectronic control in peptide bond formation. Ab initio calculations and speculations on the mechanism of action of serine proteases.肽键形成中的立体电子控制。从头算计算以及对丝氨酸蛋白酶作用机制的推测。

Biophys J. 1984 Dec;46(6):749-61. doi: 10.1016/S0006-3495(84)84073-4.

文献检索

告别复杂PubMed语法，用中文像聊天一样搜索，搜遍4000万医学文献。AI智能推荐，让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版，准确专业，支持PDF/Word/PPT等文件格式，支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述，25分钟生成高质量综述，智能提取关键信息，辅助科研写作。

立即免费体验