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人尿激肽酶的纯化与特性分析

Purification and characterization of a kininase from human urine.

作者信息

Figueiredo A F, Marquezini A J

出版信息

Adv Exp Med Biol. 1979;120B:589-97.

PMID:117682
Abstract

A kininase has been purified from male human urine which splits the C-terminal arginyl residue from bradykinin, but does not split hippuryl-L-arginine or converts Angiotensin I into Angiotensin II. It contains cadmium ion in its active center, and has a molecular weight of 210,000 by ultracentrifugation.

摘要

已从男性人尿中纯化出一种激肽酶,它能裂解缓激肽的C末端精氨酰残基,但不能裂解马尿酸-L-精氨酸,也不能将血管紧张素I转化为血管紧张素II。其活性中心含有镉离子,通过超速离心测得分子量为210,000。

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