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Biochem J. 1975 Jan;145(1):121-3. doi: 10.1042/bj1450121.
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木贼（木贼属植物）铁氧化还原蛋白：这种2Fe-2S蛋白活性中心的特征及四个半胱氨酸残基的位置

Equisetum (horsetail) ferredoxin: characterization of the active centre and position of the four cysteine residues in this 2Fe-2S protein.

作者信息

Kagamiyama H, Rao K K, Hall D O, Cammack R, Matsubara H

出版信息

Biochem J. 1975 Jan;145(1):121-3. doi: 10.1042/bj1450121.

DOI:10.1042/bj1450121
PMID:1191250
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1165194/
Abstract

Analysis of the ferredoxin of the primitive vascular plant Equisetum indicates that the cysteine residue normally found at position 18 of plant-type ferredoxins is replaced by a valine, although the spectroscopic properties of the ferredoxins are unaffected. It is concluded that the iron--sulphur cluster in plant-type ferredoxins is attached to cysteine residues 39, 44, 47 and 77.

摘要

对原始维管植物木贼的铁氧化还原蛋白的分析表明，尽管铁氧化还原蛋白的光谱性质未受影响，但植物型铁氧化还原蛋白通常位于第18位的半胱氨酸残基被缬氨酸取代。得出的结论是，植物型铁氧化还原蛋白中的铁硫簇与半胱氨酸残基39、44、47和77相连。