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蛋白质结构可设计性的起源。

Origin of the designability of protein structures.

作者信息

Tatsumi R, Chikenji G

机构信息

Department of Physics, Graduate School of Science, Osaka University, Machikaneyama-cho 1-1, Toyonaka, Osaka 560-0043, Japan.

出版信息

Phys Rev E Stat Phys Plasmas Fluids Relat Interdiscip Topics. 1999 Oct;60(4 Pt B):4696-700. doi: 10.1103/physreve.60.4696.

DOI:10.1103/physreve.60.4696
PMID:11970334
Abstract

We examined what determines the designability of two-letter codes (H and P) lattice proteins from three points of view. First, whether the native structure is searched within all possible structures or within maximally compact structures. Second, whether the structure of the used lattice is bipartite or not. Third, the effect of the length of the chain, namely, the number of monomers on the chain. We found that the bipartiteness of the lattice structure is not a main factor that determines the designability. Our results suggest that highly designable structures will be found when the length of the chain is sufficiently long to make the hydrophobic core consisting of a large enough number of monomers.

摘要

我们从三个角度研究了决定两字母编码(H和P)晶格蛋白可设计性的因素。第一,天然结构是在所有可能的结构中搜索,还是在最大程度紧凑的结构中搜索。第二,所用晶格的结构是否为二分晶格。第三,链长度的影响,即链上单体的数量。我们发现晶格结构的二分性不是决定可设计性的主要因素。我们的结果表明,当链的长度足够长,以使疏水核心由足够数量的单体组成时,将找到高度可设计的结构。

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