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温度和聚集速率对凝乳酶处理酪蛋白聚集体分形维数的影响。

Effect of temperature and aggregation rate on the fractal dimension of renneted casein aggregates.

作者信息

Vétier N, Banon S, Chardot V, Hardy J

机构信息

Laboratoire de Physico-Chimie et Génie Alimentaires, Ecole Nationale Supérieure d'Agronomie et des Industries Alimentaires, Institut National Polytechnique de Lorraine, 2, avenue de la Forêt de Haye, BP 172, 54505 Vandoeuvre Lès Nancy, Cedex France.

出版信息

J Dairy Sci. 2003 Aug;86(8):2504-7. doi: 10.3168/jds.S0022-0302(03)73844-2.

Abstract

This study deals with the influence of chymosin/casein ratios and temperature on the fractal dimension of renneted casein aggregates in diluted milk. The angular dependence of static light scattering, from 50 to 110 degrees, was used to determine fractal dimension from double logarithmic plots of intensity versus scattering vector. No significant effect was observed when varying chymosin/casein ratios from 3.3 to 79.2 microg of chymosin/g of casein at 30 degrees C with a resultant fractal dimension value of 2.20. Temperature, on the other hand, influenced the aggregation mechanisms with fractal dimension values equaled to 2.32, 2.22, and 2.15 at 25, 30, and 35 degrees C, respectively, for a chymosin/casein ratio at 13.2 microg of chymosin/g of casein. The importance of hydrophobic interactions in fractal aggregation of renneted casein particles is discussed.

摘要

本研究探讨了凝乳酶/酪蛋白比例和温度对稀释牛奶中凝乳酶作用下酪蛋白聚集体分形维数的影响。利用50至110度的静态光散射角度依赖性,通过强度与散射矢量的双对数图来确定分形维数。在30℃下,当凝乳酶/酪蛋白比例从3.3微克凝乳酶/克酪蛋白变化到79.2微克凝乳酶/克酪蛋白时,未观察到显著影响,所得分形维数值为2.20。另一方面,对于13.2微克凝乳酶/克酪蛋白的凝乳酶/酪蛋白比例,温度分别在25℃、30℃和35℃时影响聚集机制,分形维数值分别为2.32、2.22和2.15。文中讨论了疏水相互作用在凝乳酶作用下酪蛋白颗粒分形聚集中的重要性。

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