来自各种大肠杆菌突变体的Mg、Ca ATP酶的动力学特性。
Kinetic properties of Mg, Ca ATPase from various Escherichia coli mutants.
作者信息
Ahlers J, Günther T, Schrandt I
出版信息
Z Naturforsch C Biosci. 1976 Mar-Apr;31(3-4):201-2. doi: 10.1515/znc-1976-3-422.
PMID:134563
Abstract
The ATPase is not lacking in the ATPase mutants DL 54 and AN 120 but has very different kinetic properties including a higher Cl- optimum and higher Km values for MgATP. In AN 120, the ATPase activity also has a higher Mg2+ optimum.
摘要
在ATP酶突变体DL 54和AN 120中，ATP酶并不缺乏，但具有非常不同的动力学特性，包括更高的氯离子最适浓度以及对MgATP的更高米氏常数。在AN 120中，ATP酶活性也具有更高的镁离子最适浓度。
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