• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利：CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法，用中文像聊天一样搜索，搜遍4000万医学文献。AI智能推荐，让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版，准确专业，支持PDF/Word/PPT等文件格式，支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述，25分钟生成高质量综述，智能提取关键信息，辅助科研写作。

立即免费体验

相似文献

1
AN ISOMORPHOUS HEAVY ATOM SUBSTITUTION AT THE ACTIVE SITE OF GAMMA-CHYMOTRYPSIN.γ-糜蛋白酶活性位点的同晶型重原子取代
Proc Natl Acad Sci U S A. 1964 Jun;51(6):1146-51. doi: 10.1073/pnas.51.6.1146.
2
PRELIMINARY X-RAY DIFFRACTION STUDIES OF CRYSTAL FORMS OF FREE AND INHIBITED CHYMOTRYPSIN.游离及受抑制的胰凝乳蛋白酶晶体形式的初步X射线衍射研究。
Biochim Biophys Acta. 1965 Mar 29;94:535-45. doi: 10.1016/0926-6585(65)90062-2.
3
THE REQUIRED INTEGRITY OF TYROSINE IN CHYMOTRYPSIN FOR THE PRESERVATION OF THE CATALYTIC FUNCTION.胰凝乳蛋白酶中酪氨酸对于维持催化功能所需的完整性。
J Biol Chem. 1964 Jun;239:1809-12.
4
HEAVY ATOM LABELLING OF THE SERINE OF THE ACTIVE CENTRE OF CHYMOTRYPSIN: PIPSYL-CHYMOTRYPSIN.胰凝乳蛋白酶活性中心丝氨酸的重原子标记：对甲苯磺酰胰凝乳蛋白酶
J Mol Biol. 1964 Jul;9:255-9. doi: 10.1016/s0022-2836(64)80107-8.
5
An x-ray diffraction study of inhibited derivatives of alpha-chymotrypsin.α-胰凝乳蛋白酶抑制衍生物的X射线衍射研究
J Mol Biol. 1966 Jan;15(1):175-92. doi: 10.1016/s0022-2836(66)80219-x.
6
Structure of gamma-chymotrypsin at 5.5 A resolution.分辨率为5.5埃的γ-胰凝乳蛋白酶结构。
J Mol Biol. 1969 Aug 28;44(1):129-41. doi: 10.1016/0022-2836(69)90409-4.
7
INTRODUCTION OF MERCURY INTO THE ACTIVE SITE OF CHYMOTRYPSIN P-CHLOROMERCURIBENZENESULFONYL-CHYMOTRYPSIN.将汞引入胰凝乳蛋白酶的活性位点——对氯汞苯磺酰基-胰凝乳蛋白酶。
Biochem Biophys Res Commun. 1965 Feb 17;18:478-81. doi: 10.1016/0006-291x(65)90777-1.
8
SULFONYL FLUORIDES AS INHIBITORS OF ESTERASES. II. FORMATION AND REACTIONS OF PHENYLMETHANESULFONYL ALPHA-CHYMOTRYPSIN.磺酰氟作为酯酶抑制剂。II. 苯甲磺酰α-胰凝乳蛋白酶的形成与反应。
Biochemistry. 1964 Jun;3:783-91. doi: 10.1021/bi00894a009.
9
INACTIVATION OF LYSOZYMES BY IODINE OXIDATION OF A SINGLE TRYPTOPHAN.通过对单个色氨酸进行碘氧化使溶菌酶失活
Biochim Biophys Acta. 1964 Dec 23;92:625-7. doi: 10.1016/0926-6569(64)90028-8.
10
STUDIES OF CANINE-LIVER AMYLASE.犬肝脏淀粉酶的研究
Biochim Biophys Acta. 1964 May 4;85:296-304. doi: 10.1016/0926-6569(64)90250-0.

引用本文的文献

1
Pi-, delta-, and gamma-chymotrypsin: three-dimensional electron-density and difference maps at 5 A resolution, and comparison with chymotrypsinogen.π-、δ-和γ-胰凝乳蛋白酶：5埃分辨率下的三维电子密度图和差值图，以及与胰凝乳蛋白酶原的比较。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 Jul;58(1):304-11. doi: 10.1073/pnas.58.1.304.
2
Physiological consequences of starvation in Pseudomonas putida: degradation of intracellular protein and loss of activity of the inducible enzymes of L-arginine catabolism.恶臭假单胞菌饥饿的生理后果：细胞内蛋白质降解及L-精氨酸分解代谢诱导酶活性丧失。
J Bacteriol. 1975 Dec;124(3):1302-11. doi: 10.1128/jb.124.3.1302-1311.1975.

本文引用的文献

1
A modified spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin, and thrombin.一种改进的分光光度法测定胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和凝血酶。
Can J Biochem Physiol. 1959 Dec;37:1393-9.
2
ROLE OF SERINE IN CHYMOTRYPSIN ACTION. CONVERSION OF THE ACTIVE SERINE TO DEHYDROALANINE.丝氨酸在胰凝乳蛋白酶作用中的角色。活性丝氨酸向脱氢丙氨酸的转化。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1963 Nov;50(5):931-5. doi: 10.1073/pnas.50.5.931.
3
THE STUDY OF THE ACTIVE CENTER OF CHYMOTRYPSIN. II. P-TOLUENESULFONYLCHYMOTRYPSIN.胰凝乳蛋白酶活性中心的研究。II. 对甲苯磺酰胰凝乳蛋白酶
J Mol Biol. 1963 Nov;7:599-601. doi: 10.1016/s0022-2836(63)80106-0.
4
The mechanism of reactivation of phenylmethanesulfonyl alpha-chymotrypsin.苯甲磺酰-α-糜蛋白酶的再激活机制。
Biochem Biophys Res Commun. 1963 Jan 18;10:55-9. doi: 10.1016/0006-291x(63)90267-5.
5
Isolation of acetyl peptides from acetylchymotrypsin.从乙酰化胰凝乳蛋白酶中分离乙酰化肽段。
Biochim Biophys Acta. 1958 Feb;27(2):423-5. doi: 10.1016/0006-3002(58)90359-7.
6
Serine phosphoric acid from diisopropylphosphoryl chymotrypsin.来自二异丙基磷酰基胰凝乳蛋白酶的丝氨酸磷酸
J Biol Chem. 1953 May;202(1):67-76.

AN ISOMORPHOUS HEAVY ATOM SUBSTITUTION AT THE ACTIVE SITE OF GAMMA-CHYMOTRYPSIN.

作者信息

SIGLER P B, SKINNER H C, COULTER C L, KALLOS J, BRAXTON H, DAVIES D R

出版信息

Proc Natl Acad Sci U S A. 1964 Jun;51(6):1146-51. doi: 10.1073/pnas.51.6.1146.

DOI:10.1073/pnas.51.6.1146
PMID:14215636
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC300227/
Abstract
摘要