Suppr超能文献

Δ6-去饱和酶底物惊人的多样性。

The surprising diversity of Delta6-desaturase substrates.

作者信息

Guillou H, D'andrea S, Rioux V, Jan S, Legrand P

机构信息

Laboratoire de Biochimie, INRA-ENSA, 65 rue de Saint-Brieuc, CS84215, 35042 Rennes cedex, France.

出版信息

Biochem Soc Trans. 2004 Feb;32(Pt 1):86-7. doi: 10.1042/bst0320086.

Abstract

A single gene encoding a Delta6-desaturase (FADS2) has been isolated and characterized in mammalian species. This Delta6-desaturase plays a major role in the biosynthesis of PUFAs (polyunsaturated fatty acids). It catalyses the rate-limiting desaturation of linoleic acid (C(18:2) n-6) and alpha-linolenic acid (C(18:3) n-3) required for the biosynthesis of long-chain PUFAs. Moreover, recent studies have provided strong evidence that this Delta6-desaturase also acts on 24-carbon PUFAs of both the n-6 and n-3 series. Another substrate of this Delta6-desaturase has been identified through complementary works from different investigators. This Delta6-desaturase acts on a saturated fatty acid, palmitic acid (C(16:0)), leading to the newly characterized biosynthesis of hexadecenoic acid (C(16:1) n-10) or sapienate.

摘要

在哺乳动物物种中,已分离并鉴定出一个编码Δ6-去饱和酶(FADS2)的单一基因。这种Δ6-去饱和酶在多不饱和脂肪酸(PUFAs)的生物合成中起主要作用。它催化长链多不饱和脂肪酸生物合成所需的亚油酸(C(18:2) n-6)和α-亚麻酸(C(18:3) n-3)的限速去饱和反应。此外,最近的研究提供了强有力的证据,表明这种Δ6-去饱和酶也作用于n-6和n-3系列的24碳多不饱和脂肪酸。通过不同研究者的互补工作,已鉴定出这种Δ6-去饱和酶的另一种底物。这种Δ6-去饱和酶作用于饱和脂肪酸棕榈酸(C(16:0)),导致新鉴定出的十六碳烯酸(C(16:1) n-10)或鲨油酸的生物合成。

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