• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

相似文献

1
The rate-limiting step of the protamine-induced adenosine triphosphatase activity of adenosine triphosphate-G-actin.鱼精蛋白诱导的三磷酸腺苷-G-肌动蛋白的三磷酸腺苷酶活性的限速步骤。
Biochem J. 1979 Nov 1;183(2):475-6. doi: 10.1042/bj1830475.
2
Does protamine dictate the direction of growth of the actin filaments?
Biochem Biophys Res Commun. 1978 Nov 14;85(1):35-41. doi: 10.1016/s0006-291x(78)80007-2.
3
Reaction mechanism of the magnesium ion-dependent adenosine triphosphatase of frog muscle myosin and subfragment 1.青蛙肌肉肌球蛋白及亚片段1的镁离子依赖性三磷酸腺苷酶的反应机制
Biochem J. 1978 Apr 1;171(1):165-75. doi: 10.1042/bj1710165.
4
Multiple supramolecular structures formed by interaction of actin with protamine.
Biochem J. 1982 Jul 1;205(1):31-7. doi: 10.1042/bj2050031.
5
Product release is not the rate-limiting step during cytochalasin B-induced ATPase activity of monomeric actin.在细胞松弛素B诱导的单体肌动蛋白ATP酶活性过程中,产物释放不是限速步骤。
Z Naturforsch C J Biosci. 1991 Jan-Feb;46(1-2):139-44. doi: 10.1515/znc-1991-1-222.
6
The bound nucleotide of actin.肌动蛋白的结合核苷酸。
J Supramol Struct. 1975;3(2):146-53. doi: 10.1002/jss.400030207.
7
Mechanism of the actomyosin ATPase: effect of actin on the ATP hydrolysis step.肌动球蛋白ATP酶的作用机制:肌动蛋白对ATP水解步骤的影响。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 Mar;78(3):1346-50. doi: 10.1073/pnas.78.3.1346.
8
Nucleotide exchange from the high-affinity ATP-binding site in SecA is the rate-limiting step in the ATPase cycle of the soluble enzyme and occurs through a specialized conformational state.SecA 中高亲和力 ATP 结合位点的核苷酸交换是可溶性酶 ATP 酶循环中的限速步骤,并且通过一种特殊的构象状态发生。
Biochemistry. 2004 Jun 15;43(23):7307-27. doi: 10.1021/bi0357208.
9
The effects of cytochalasins on actin polymerization and actin ATPase provide insights into the mechanism of polymerization.细胞松弛素对肌动蛋白聚合和肌动蛋白ATP酶的影响为聚合机制提供了见解。
J Biol Chem. 1980 Feb 10;255(3):841-4.
10
Kinetic mechanism of blebbistatin inhibition of nonmuscle myosin IIb.blebbistatin抑制非肌肉肌球蛋白IIb的动力学机制
Biochemistry. 2004 Nov 23;43(46):14832-9. doi: 10.1021/bi0490284.

引用本文的文献

1
Multiple supramolecular structures formed by interaction of actin with protamine.
Biochem J. 1982 Jul 1;205(1):31-7. doi: 10.1042/bj2050031.
2
ATPases: common and unique features within a group of enzymes.ATP酶:一组酶中的共同特征与独特特性
Folia Microbiol (Praha). 1982;27(3):195-210. doi: 10.1007/BF02877401.

本文引用的文献

1
The stability constants of MgATP -2 ion.MgATP -2离子的稳定常数。
Biochim Biophys Acta. 1961 Sep 30;52:612-4. doi: 10.1016/0006-3002(61)90431-0.
2
The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolytic fragments of myosin.兔骨骼肌收缩的调节。I. 原肌球蛋白-肌钙蛋白复合物与肌动蛋白及肌球蛋白蛋白水解片段相互作用的生化研究。
J Biol Chem. 1971 Aug 10;246(15):4866-71.
3
The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence.兔骨骼肌肌动蛋白的一级结构。氨基酸序列的完成与分析。
J Biol Chem. 1975 Aug 10;250(15):5915-20.
4
Polymerization of Acanthamoeba actin. Kinetics, thermodynamics, and co-polymerization with muscle actin.棘阿米巴肌动蛋白的聚合。动力学、热力学以及与肌肉肌动蛋白的共聚合。
J Biol Chem. 1976 Dec 10;251(23):7474-9.
5
The interaction of histone and protamine with actin. Possible involvement in the formation of the mitotic spindle.组蛋白和鱼精蛋白与肌动蛋白的相互作用。可能参与有丝分裂纺锤体的形成。
Biochem Biophys Res Commun. 1978 Jun 29;82(4):1207-10. doi: 10.1016/0006-291x(78)90315-7.
6
Does protamine dictate the direction of growth of the actin filaments?
Biochem Biophys Res Commun. 1978 Nov 14;85(1):35-41. doi: 10.1016/s0006-291x(78)80007-2.
7
Control of rabbit liver fructose-1, 6-diphosphatase activity by magnesium ions.镁离子对兔肝果糖-1,6-二磷酸酶活性的调控
J Biochem. 1975 Dec;78(6):1161-9. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131012.

鱼精蛋白诱导的三磷酸腺苷-G-肌动蛋白的三磷酸腺苷酶活性的限速步骤。

The rate-limiting step of the protamine-induced adenosine triphosphatase activity of adenosine triphosphate-G-actin.

作者信息

Ferri A, Magri E, Grazi E

出版信息

Biochem J. 1979 Nov 1;183(2):475-6. doi: 10.1042/bj1830475.

DOI:10.1042/bj1830475
PMID:160792
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1161581/
Abstract

The release of Pi from the Pi-G-actin-ADP complex is the rate-limiting step in the ATPase activity that is shown by ATP-G-actin in the presence of protamine.

摘要

在鱼精蛋白存在的情况下,ATP-G-肌动蛋白所表现出的ATP酶活性中,Pi从Pi-G-肌动蛋白-ADP复合物中的释放是限速步骤。