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由PB1结构域相互作用所组织的细胞信号传导与功能

Cell signaling and function organized by PB1 domain interactions.

作者信息

Moscat Jorge, Diaz-Meco Maria T, Albert Armando, Campuzano Sonsoles

机构信息

Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, Universidad Autónoma, Cantoblanco, 28049 Madrid, Spain.

出版信息

Mol Cell. 2006 Sep 1;23(5):631-40. doi: 10.1016/j.molcel.2006.08.002.

DOI:10.1016/j.molcel.2006.08.002
PMID:16949360
Abstract

The PB1-domain-containing proteins p62, aPKC, MEKK2/MEKK3, MEK5, and Par-6 play roles in critical cell processes like osteoclastogenesis, angiogenesis, and early cardiovascular development or cell polarity. PB1 domains are scaffold modules that adopt the topology of ubiquitin-like beta-grasp folds that interact with each other in a front-to-back mode to arrange heterodimers or homo-oligomers. The different PB1 domain adaptors provide specificity for PB1 kinases to ensure the effective transmission of cellular signals. Also, recent data suggest that PB1 domains may serve to orchestrate signaling cascades not involving other PB1 domains, such as the MEK5-ERK5 and p62-ERK1 interactions.

摘要

含PB1结构域的蛋白p62、非典型蛋白激酶C(aPKC)、丝裂原活化蛋白激酶激酶激酶2/3(MEKK2/MEKK3)、丝裂原活化蛋白激酶激酶5(MEK5)和Par-6在破骨细胞生成、血管生成、早期心血管发育或细胞极性等关键细胞过程中发挥作用。PB1结构域是支架模块,采用泛素样β-抓握折叠的拓扑结构,以前后模式相互作用以排列异二聚体或同寡聚体。不同的PB1结构域衔接蛋白为PB1激酶提供特异性,以确保细胞信号的有效传递。此外,最近的数据表明,PB1结构域可能用于协调不涉及其他PB1结构域的信号级联反应,如MEK5-细胞外信号调节激酶5(ERK5)和p62-细胞外信号调节激酶1(ERK1)的相互作用。

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