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基于固态核磁共振的膜蛋白寡聚体结构、动力学及取向

Oligomeric structure, dynamics, and orientation of membrane proteins from solid-state NMR.

作者信息

Hong Mei

机构信息

Department of Chemistry, Iowa State University, Ames, Iowa 50011, USA.

出版信息

Structure. 2006 Dec;14(12):1731-40. doi: 10.1016/j.str.2006.10.002.

Abstract

Solid-state NMR is a versatile and powerful tool for determining the dynamic structure of membrane proteins at atomic resolution. I review the recent progress in determining the orientation, the internal and global protein dynamics, the oligomeric structure, and the ligand-bound structure of membrane proteins with both alpha-helical and beta sheet conformations. Examples are given that illustrate the insights into protein function that can be gained from the NMR structural information.

摘要

固态核磁共振是一种多功能且强大的工具,可在原子分辨率下确定膜蛋白的动态结构。我回顾了在确定具有α螺旋和β折叠构象的膜蛋白的取向、内部和整体蛋白动力学、寡聚结构以及配体结合结构方面的最新进展。文中给出了一些例子,用以说明从核磁共振结构信息中可以获得的对蛋白功能的见解。

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