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等离子体解吸质谱法在蛋白质一级结构测定中的性能与局限

Performances and limits of plasma desorption mass spectrometry in the primary structure determination of proteins.

作者信息

Schmitter J M

机构信息

Laboratoire de Biochimie, URA 240 CNRS, Ecole Polytechnique, Palaiseau, France.

出版信息

J Chromatogr. 1991 Sep 20;557(1-2):359-68. doi: 10.1016/s0021-9673(01)87144-2.

DOI:10.1016/s0021-9673(01)87144-2
PMID:1744204
Abstract

The resolution, sensitivity, matrix effect, cationization and spectral suppression in plasma desorption mass spectrometry (PD-MS) were investigated in the context of peptide analysis. Excessive cationization may be avoided by the addition of citric acid on the target. The importance of the relative net charge of peptides in PD-MS spectra suppression was confirmed. Esterification of peptides is shown to be an easy way to overcome spectral suppression. Provided that cationization and spectral suppression of peptides are under control, PD-MS is an excellent tool for protein sequence analysis, affording the necessary complement to automated Edman degradation.

摘要

在肽分析的背景下,对等离子体解吸质谱法(PD-MS)中的分辨率、灵敏度、基质效应、阳离子化和光谱抑制进行了研究。通过在靶材上添加柠檬酸可以避免过度阳离子化。证实了肽的相对净电荷在PD-MS光谱抑制中的重要性。结果表明,肽的酯化是克服光谱抑制的一种简便方法。只要肽的阳离子化和光谱抑制得到控制,PD-MS就是蛋白质序列分析的一种出色工具,为自动埃德曼降解提供了必要的补充。

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