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富含丝氨酸-精氨酸蛋白的磷酸化——一种翻译后修饰的多效性作用

[Phosphorylation of serine-arginine rich proteins--pleiotropic effect of one type posttranslational modification].

作者信息

Piekiełko-Witkowska Agnieszka

机构信息

Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej, Centrum Medyczna Kształcenia Podyplomowego, Warszawa.

出版信息

Postepy Biochem. 2006;52(4):383-9.

PMID:17536507
Abstract

SR proteins are components of the spliceosome, a dynamic complex catalysing removal of pre-mRNA introns during splicing reaction. Recent studies have shown additional functions for SR proteins in mRNA transport and translation. Several protein kinases have been identified that can phosphorylate SR proteins. Phosphorylation is a common posttranslational modification among proteins. However in the case of SR proteins it has got a special meaning. Phosphorylation of serine residues clustered in a narrow area of RS domains affects all aspects of SR proteins functions. It influences subcellular localization and determines process in which the proteins take part.

摘要

SR蛋白是剪接体的组成部分,剪接体是一种动态复合体,在剪接反应过程中催化前体mRNA内含子的去除。最近的研究表明,SR蛋白在mRNA运输和翻译中具有其他功能。已经鉴定出几种可以使SR蛋白磷酸化的蛋白激酶。磷酸化是蛋白质中常见的翻译后修饰。然而,就SR蛋白而言,它具有特殊的意义。聚集在RS结构域狭窄区域的丝氨酸残基的磷酸化会影响SR蛋白功能的各个方面。它影响亚细胞定位并决定蛋白质参与的过程。

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引用本文的文献

1
Disturbed expression of splicing factors in renal cancer affects alternative splicing of apoptosis regulators, oncogenes, and tumor suppressors.肾癌中剪接因子的表达紊乱影响凋亡调控因子、癌基因和肿瘤抑制基因的可变剪接。
PLoS One. 2010 Oct 27;5(10):e13690. doi: 10.1371/journal.pone.0013690.