李斯特菌内化素B采用不同途径到达met。
Listeria InlB takes a different route to met.
作者信息
Veiga Esteban, Cossart Pascale
机构信息
Institut Pasteur, Unité des Interactions Bactéries-Cellules, Paris, F-75015 France.
出版信息
Cell. 2007 Jul 27;130(2):218-9. doi: 10.1016/j.cell.2007.07.005.
PMID:17662936
Abstract
InlB, a surface protein of the human bacterial pathogen Listeria monocytogenes, interacts with the receptor tyrosine kinase Met on host cells to enable bacterial invasion. In this issue, Niemann et al. (2007) provide the first structural evidence that InlB does not compete for the same interaction site on Met as the natural ligand HGF.
摘要
内化素B（InlB）是人类细菌性病原菌单核细胞增生李斯特菌的一种表面蛋白，它与宿主细胞上的受体酪氨酸激酶Met相互作用，从而使细菌得以入侵。在本期中，尼曼等人（2007年）提供了首个结构证据，表明InlB与天然配体肝细胞生长因子（HGF）在Met上并非竞争同一相互作用位点。
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