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人红细胞二磷酸甘油酸变位酶的结晶及初步X射线衍射研究。

Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the human erythrocyte bisphosphoglycerate mutase.

作者信息

Cherfils J, Rosa R, Garel M C, Calvin M C, Rosa J, Janin J

机构信息

Laboratoire de Biologie Physicochimique, CNRS UA1131, Université Paris-Sud, Orsay, France.

出版信息

J Mol Biol. 1991 Mar 20;218(2):269-70. doi: 10.1016/0022-2836(91)90710-n.

DOI:10.1016/0022-2836(91)90710-n
PMID:1826331
Abstract

Bisphosphoglycerate mutase (EC 2.7.5.4) catalyzes the synthesis and breakdown of 2,3-diphosphoglycerate in red cells. The human enzyme, cloned and expressed in Escherichia coli has been crystallized in the rhombohedral space group R32 with a = b = c = 100.4 A and alpha = beta = gamma = 81.2 degrees. The asymmetric unit contains either a dimeric enzyme molecule, or a monomer.

摘要

二磷酸甘油酸变位酶(EC 2.7.5.4)催化红细胞中2,3-二磷酸甘油酸的合成与分解。在大肠杆菌中克隆并表达的人源酶已在菱面体空间群R32中结晶,晶胞参数a = b = c = 100.4 Å,α = β = γ = 81.2°。不对称单元包含一个二聚体酶分子或一个单体。

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引用本文的文献

1
A recombinant bisphosphoglycerate mutase variant with acid phosphatase homology degrades 2,3-diphosphoglycerate.一种具有酸性磷酸酶同源性的重组二磷酸甘油酸变位酶变体可降解2,3-二磷酸甘油酸。
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