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盘基网柄菌接触位点A糖蛋白中碳水化合物的功能受衣霉素影响。

Function of the carbohydrates in contact site A glycoprotein of Dictyostelium discoideum affected by tunicamycin.

作者信息

Yoshida M

机构信息

Research Institute of Food Science, Kinki University, Osaka, Japan.

出版信息

Comp Biochem Physiol B. 1991;98(4):563-8. doi: 10.1016/0305-0491(91)90254-b.

Abstract
  1. The relationship between glycosylation of contact site A (csA) of 80 kDa with two types of N-linked carbohydrates, I and II, and EDTA-resistant cell contact of Dictyostelium was investigated by tunicamycin treatment. 2. Carbohydrate I glycosylation, involved in a shift of csA from 66 to 80 kDa, was more sensitive to tunicamycin than carbohydrate II glycosylation in its shift from 53 to 66 kDa. 3. The appearance of csA of 80 kDa corresponded to that of EDTA-resistant cell contact. Carbohydrate I may be essential for EDTA-resistant cell contact. 4. In starved cells treated with tunicamycin, only 4-8% of moieties labeled with wheat germ agglutinin in carbohydrate II were modified.
摘要
  1. 通过衣霉素处理,研究了80 kDa接触位点A(csA)的糖基化与两种N-连接碳水化合物I和II之间的关系,以及盘基网柄菌对乙二胺四乙酸(EDTA)抗性的细胞接触。2. 参与csA从66 kDa转变为80 kDa的碳水化合物I糖基化,在从53 kDa转变为66 kDa方面比碳水化合物II糖基化对衣霉素更敏感。3. 80 kDa的csA的出现与对EDTA抗性的细胞接触的出现相对应。碳水化合物I可能是对EDTA抗性的细胞接触所必需的。4. 在经衣霉素处理的饥饿细胞中,碳水化合物II中仅4-8%的用麦胚凝集素标记的部分被修饰。

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