• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利：CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法，用中文像聊天一样搜索，搜遍4000万医学文献。AI智能推荐，让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版，准确专业，支持PDF/Word/PPT等文件格式，支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述，25分钟生成高质量综述，智能提取关键信息，辅助科研写作。

立即免费体验

The specificity of adenosine 3':5'-cyclic monophosphate-dependent protein kinase.

作者信息

Yeaman S J, Cohen P

出版信息

Biochem Soc Trans. 1976;4(6):1027-30. doi: 10.1042/bst0041027.

DOI:10.1042/bst0041027
PMID:191308
Abstract
摘要

相似文献

1
The specificity of adenosine 3':5'-cyclic monophosphate-dependent protein kinase.
Biochem Soc Trans. 1976;4(6):1027-30. doi: 10.1042/bst0041027.
2
Activation of rabbit skeletal muscle adenosine-3':5'-monophosphate-dependent protein kinase by agitation.通过搅拌激活兔骨骼肌环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶
Biochem Biophys Res Commun. 1977 Jun 20;76(4):1116-23. doi: 10.1016/0006-291x(77)90971-8.
3
Hormonal control of protein phosphorylation.蛋白质磷酸化的激素调控。
Adv Cyclic Nucleotide Res. 1977;8:145-266.
4
Effect of polyamines on cyclic AMP-dependent and independent protein kinases from mouse epidermis.多胺对小鼠表皮中环磷酸腺苷依赖性和非依赖性蛋白激酶的影响。
Biochem Biophys Res Commun. 1976 Aug 23;71(4):1175-81. doi: 10.1016/0006-291x(76)90777-4.
5
Adenosine 3':5'-cyclic monophosphate- and guanosine 3':5'-cyclic monophosphate-dependent protein kinases: possible homologous proteins.3':5'-环磷酸腺苷和3':5'-环磷酸鸟苷依赖性蛋白激酶：可能的同源蛋白。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1977 Aug;74(8):3239-43. doi: 10.1073/pnas.74.8.3239.
6
Comparison of cyclic nucleotide specificity of guanosine 3',5'-monophosphate-dependent protein kinase and adenosine 3',5'-monophosphate-dependent protein kinase.3',5'-环磷酸鸟苷依赖性蛋白激酶与3',5'-环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶的环核苷酸特异性比较。
Biochim Biophys Acta. 1979 Apr 18;584(1):21-32. doi: 10.1016/0304-4165(79)90231-9.
7
The hormonal control of activity of skeletal muscle phosphorylase kinase. Amino-acid sequences at the two sites of action of adenosine-3':5'-monophosphate-dependent protein kinase.骨骼肌磷酸化酶激酶活性的激素调控。3':5'-环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶两个作用位点的氨基酸序列。
Eur J Biochem. 1975 Feb 3;51(1):79-92. doi: 10.1111/j.1432-1033.1975.tb03909.x.
8
Effect of Mg2+ concentration on the cAMP-dependent protein kinase-catalyzed activation of rabbit skeletal muscle phosphorylase kinase.
J Biol Chem. 1977 Jan 25;252(2):625-32.
9
Artifactual stimulation of cyclic AMP-dependent protein kinase activity by the heat-stable protein kinase "inhibitor".热稳定蛋白激酶“抑制剂”对环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶活性的人为刺激。
Biochem Biophys Res Commun. 1976 Oct 18;72(4):1423-9. doi: 10.1016/s0006-291x(76)80172-6.
10
The substrate and sequence specificity of the AMP-activated protein kinase. Phosphorylation of glycogen synthase and phosphorylase kinase.AMP 激活的蛋白激酶的底物和序列特异性。糖原合酶和磷酸化酶激酶的磷酸化作用。
Biochim Biophys Acta. 1989 Jun 15;1012(1):81-6. doi: 10.1016/0167-4889(89)90014-1.

引用本文的文献

1
Complete amino acid sequence of the catalytic subunit of bovine cardiac muscle cyclic AMP-dependent protein kinase.牛心肌环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶催化亚基的完整氨基酸序列。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 Feb;78(2):848-51. doi: 10.1073/pnas.78.2.848.
2
Affinity labeling of the catalytic subunit of cyclic AMP-dependent protein kinase by N alpha-tosyl-L-lysine chloromethyl ketone.用Nα-对甲苯磺酰-L-赖氨酸氯甲基酮对环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶催化亚基进行亲和标记。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1979 Jul;76(7):3073-7. doi: 10.1073/pnas.76.7.3073.
3
Regulatory and functional compartment of three multifunctional protein kinase systems.
三种多功能蛋白激酶系统的调节和功能区室
Mol Cell Biochem. 1979 Feb 9;23(3):153-65. doi: 10.1007/BF00219454.
4
The sites of phosphorylation of rabbit cardiac troponin I by adenosine 3':5'-cyclic monophosphate-dependent protein kinase. Effect of interaction with troponin C.环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶对兔心肌肌钙蛋白I的磷酸化位点。与肌钙蛋白C相互作用的影响。
Biochem J. 1977 Nov 1;167(2):333-43. doi: 10.1042/bj1670333.
5
Comparison of the substrate specificities of protein phosphatases involved in the regulation of glycogen metabolism in rabbit skeletal muscle.兔骨骼肌中参与糖原代谢调节的蛋白磷酸酶底物特异性比较。
Biochem J. 1977 Feb 15;162(2):423-33. doi: 10.1042/bj1620423.