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从龙虾消化腺(美洲螯龙虾)中分离和鉴定金属结合蛋白(金属硫蛋白)。

Isolation and characterization of metal-binding proteins (metallothioneins) from lobster digestive gland (Homarus americanus).

作者信息

Chou C L, Guy R D, Uthe J F

机构信息

Marine Chemistry Division, Scotia-Fundy Region, Department of Fisheries and Oceans, Halifax, N.S., Canada.

出版信息

Sci Total Environ. 1991 Jun;105:41-59. doi: 10.1016/0048-9697(91)90328-c.

DOI:10.1016/0048-9697(91)90328-c
PMID:1925523
Abstract

Two metallothionein (low-molecular-weight, metal-binding proteins) preparations, MT-1 and MT-2, have been isolated from the digestive gland of American lobster (Homarus americanus) contaminated with Cd. MT-1 contains Cd- and Cu-binding proteins, whereas MT-2 is a reasonably pure Cd-binding protein. The properties of MT-1 and MT-2 with respect to amino acid and elemental compositions, heat stabilities, polarographic, high-performance liquid chromatography (HPLC), and isoelectric focussing behaviors are reported. Lobster metallothioneins share a number of similarities with mammalian metallothioneins with respect to the presence of Cd and Cu, apparent molecular weights, amino acid compositions, UV absorption spectra at various pH, and polarographic behavior, but differ substantially in their electrophoretic behavior.

摘要

从受镉污染的美洲龙虾(美洲螯龙虾)消化腺中分离出了两种金属硫蛋白(低分子量的金属结合蛋白)制剂,MT - 1和MT - 2。MT - 1含有镉结合蛋白和铜结合蛋白,而MT - 2是一种相当纯的镉结合蛋白。本文报道了MT - 1和MT - 2在氨基酸和元素组成、热稳定性、极谱、高效液相色谱(HPLC)以及等电聚焦行为方面的特性。龙虾金属硫蛋白在镉和铜的存在、表观分子量、氨基酸组成、不同pH值下的紫外吸收光谱以及极谱行为等方面与哺乳动物金属硫蛋白有许多相似之处,但在电泳行为上有很大差异。

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