游离状态以及与五种配体结合状态下Puf60的UHM结构域的主链归属
Backbone assignment of the UHM domain of Puf60 free and bound to five ligands.
作者信息
Corsini Lorenzo, Sattler Michael
机构信息
Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, Meyerhofstr. 1, Heidelberg, D-69117, Germany.
出版信息
Biomol NMR Assign. 2008 Dec;2(2):211-4. doi: 10.1007/s12104-008-9123-7. Epub 2008 Oct 5.
U2AF homology motifs (UHM) are protein domains that bind peptidic UHM ligand motifs (ULM) and thus form an intricate network of interactions involved in splicing regulation. Here, we report the backbone assignment of the UHM domain of the splicing factor Puf60 as well as (1)H, (15)N chemical shifts upon binding of the ULM peptides U2AF(65) (85-112), SF1 (1-25), SF3b155 (194-229), SF3b155 (317-357), and Prp16 (201-238).
U2AF同源基序（UHM）是结合肽类UHM配体基序（ULM）的蛋白质结构域，因此形成了一个参与剪接调控的复杂相互作用网络。在此，我们报告了剪接因子Puf60的UHM结构域的主链归属，以及与ULM肽U2AF(65)（85 - 112）、SF1（1 - 25）、SF3b155（194 - 229）、SF3b155（317 - 357）和Prp16（201 - 238）结合后的（1）H、（15）N化学位移。
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