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初步证据表明,基质金属蛋白酶-2(MMP-2)可从活化的血小板上脱落可溶性 CD40 配体(sCD40L)。

Preliminary evidence for a matrix metalloproteinase-2 (MMP-2)-dependent shedding of soluble CD40 ligand (sCD40L) from activated platelets.

机构信息

Institut für Pharmakologie, Universitätsklinikum Essen, Universität Duisburg-Essen, Germany.

出版信息

Platelets. 2009 Sep;20(6):441-4. doi: 10.1080/09537100903096684.

Abstract

Platelets are the major source of soluble CD40 ligand (sCD40L) in the blood. It has been demonstrated that CD40L is cleaved from the surface of activated platelets to release sCD40L. However, the enzyme involved in sCD40L shedding has not been identified yet. Using a panel of pharmacological inhibitors of serine, cysteine, aspartate, or metalloproteinases, preliminary evidence is presented for the hypothesis that matrix metalloproteinase-2 (MMP-2) might be the protease, primarily responsible for CD40L cleavage from platelet surface.

摘要

血小板是血液中可溶性 CD40 配体 (sCD40L) 的主要来源。已经证明 CD40L 从活化血小板表面裂解以释放 sCD40L。然而,参与 sCD40L 脱落的酶尚未被鉴定。使用一组丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸或金属蛋白酶的药理学抑制剂,初步证据支持这样一种假设,即基质金属蛋白酶-2 (MMP-2) 可能是主要负责从血小板表面裂解 CD40L 的蛋白酶。

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