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人胸苷酸合成酶的结晶

Crystallization of human thymidylate synthase.

作者信息

Schiffer C A, Davisson V J, Santi D V, Stroud R M

机构信息

Department of Biochemistry and Biophysics, University of California, San Francisco 94143-0448.

出版信息

J Mol Biol. 1991 May 20;219(2):161-3. doi: 10.1016/0022-2836(91)90558-n.

DOI:10.1016/0022-2836(91)90558-n
PMID:2038053
Abstract

Human thymidylate synthase has been crystallized in the absence of ligands and diffracts beyond 3.0 A. The protein was cloned and expressed in Escherichia coli and then crystallized from ammonium sulfate in the presence of beta-mercaptoethanol at a variety of pH values. The crystals are trigonal in the space-group P3(1)21; the unit cell dimensions are a = b = 96.7 A, c = 84.1 A.

摘要

人胸苷酸合成酶在无配体的情况下已结晶,且衍射分辨率超过3.0 Å。该蛋白在大肠杆菌中克隆并表达,然后在不同pH值下,于β-巯基乙醇存在的情况下从硫酸铵中结晶。晶体属于P3(1)21空间群的三方晶系;晶胞参数为a = b = 96.7 Å,c = 84.1 Å。

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引用本文的文献

1
Replacement of Val3 in human thymidylate synthase affects its kinetic properties and intracellular stability .人胸苷酸合成酶中 Val3 的替换影响其动力学特性和细胞内稳定性。
Biochemistry. 2010 Mar 23;49(11):2475-82. doi: 10.1021/bi901457e.