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重组蜘蛛丝蛋白的界面流变性能。

Interfacial rheological properties of recombinant spider-silk proteins.

机构信息

E27 Lehrstuhl fur Biophysik, Technische Universitat Munchen, James Franck Strasse, 85748 Garching, Germany.

出版信息

Biointerphases. 2009 Sep;4(3):43-6. doi: 10.1116/1.3174930.

DOI:10.1116/1.3174930
PMID:20408722
Abstract

Freestanding protein films are interesting for many applications ranging from microencapsulation to tissue engineering. Here, the authors use interfacial rheology to characterize the adsorption kinetics and the rheology of spider-silk films formed at an oil water interface. The high surface activity of the engineered spider-silk proteins results in a fast formation of highly stable films, which can be modified by the addition of phosphate ions to the solution.

摘要

自支撑蛋白质薄膜在许多应用中都很有趣,从微封装到组织工程。在这里,作者利用界面流变学来描述蜘蛛丝蛋白在油水界面吸附的动力学和流变特性。工程化蜘蛛丝蛋白具有很高的表面活性,导致其能够快速形成高度稳定的薄膜,并且可以通过向溶液中添加磷酸根离子来对其进行修饰。

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引用本文的文献

1
A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly.一个保守的蜘蛛丝结构域充当分子开关,控制纤维组装。
Nature. 2010 May 13;465(7295):239-42. doi: 10.1038/nature08936.