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利用静态分批实验对β-乳球蛋白的立体质量作用模型参数进行最佳确定。

Optimal determination of steric mass action model parameters for beta-lactoglobulin using static batch experiments.

机构信息

Berlin Institute of Technology, Sekr. KWT 9, Strasse des 17. Juni 135, D-10623 Berlin, Germany.

出版信息

J Chromatogr A. 2010 Jun 25;1217(26):4267-77. doi: 10.1016/j.chroma.2010.04.001. Epub 2010 Apr 8.

Abstract

In this work, parameters of the steric mass-formalism SMA are optimally ascertained for a reliable determination of the adsorption isotherms of beta-lactoglobulin A and B under non-isocratic conditions. For this purpose, static batch experiments are used in contrast to the protocols based on different experimental steps, which use a chromatographic column. It is shown that parameters can already be determined for a small number of experiments by using a systematic procedure based on optimal model-based experimental design and an efficient NLP-solver. The in different works observed anti-Langmuir shape of the isotherm for small concentrations of beta-lactoglobulin A was corroborated. Moreover, we also found indications for a porosity variation with changing protein concentrations.

摘要

在这项工作中,通过最优化位阻质量形式主义(SMA)参数,以可靠地确定在非等度条件下β-乳球蛋白 A 和 B 的吸附等温线。为此,使用静态批量实验,而不是基于不同实验步骤的协议,使用色谱柱。结果表明,通过使用基于最优基于模型的实验设计和有效的 NLP 求解器的系统程序,可以仅通过少量实验确定参数。还证实了在不同工作中观察到的β-乳球蛋白 A 小浓度下的反朗缪尔等温线形状。此外,我们还发现了随着蛋白质浓度变化而变化的多孔性的迹象。

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