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电压门控钾通道hERG N端结构域的1H、13C和15N化学位移归属

1H, 13C and 15N chemical shift assignments for the N-terminal domain of the voltage-gated potassium channel-hERG.

作者信息

Li Qingxin, Raida Manfred, Kang CongBao

机构信息

Institute of Biotechnology and Nanotechnology, The Agency for Science, Technology and Research, Singapore, 138669, Singapore.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2010 Oct;4(2):211-3. doi: 10.1007/s12104-010-9248-3. Epub 2010 Jul 7.

DOI:10.1007/s12104-010-9248-3
PMID:20607461
Abstract

The human ether à go-go related gene (hERG) voltage-gated potassium controls the rapid delayed rectifier potassium current (I(ks)) in heart. The N-terminal 135 amino acids (NTD) form a Per-Arnt-Sim (PAS) domain which involves in signal transduction and protein-protein interactions. NTD was shown to be necessary for the regulation of the channel activity through its interaction with the channel pore region of hERG. Mutations in NTD were related to serious heart diseases. We report the (1)H, (13)C and (15)N chemical shift assignments for NTD using 2D and 3D heteronuclear NMR experiments. More than 95% backbone resonance assignments were obtained.

摘要

人类醚 - 去极化相关基因(hERG)电压门控钾通道控制心脏中的快速延迟整流钾电流(I(ks))。其N端的135个氨基酸(NTD)形成一个Per-Arnt-Sim(PAS)结构域,该结构域参与信号转导和蛋白质 - 蛋白质相互作用。研究表明,NTD通过与hERG通道孔区域相互作用对通道活性调节是必需的。NTD中的突变与严重心脏病有关。我们使用二维和三维异核核磁共振实验报告了NTD的(1)H、(13)C和(15)N化学位移归属。获得了超过95%的主链共振归属。

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