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热栖共生菌(Symbiobacterium thermophilum)的 M42 氨肽酶家族:利用重组蛋白进行的特性分析。

Family M42 aminopeptidase from the syntrophic bacterium Symbiobacterium thermophilum: characterization using recombinant protein.

机构信息

Department of Chemistry and Life Science, College of Bioresource Sciences, Nihon University, 1866 Kameino, Fujisawa, Kanagawa 252-0880, Japan.

出版信息

J Biosci Bioeng. 2011 Feb;111(2):134-9. doi: 10.1016/j.jbiosc.2010.09.012. Epub 2010 Oct 20.

Abstract

The chromosomal DNA of the syntrophic thermophile Symbiobacterium thermophilum contains open reading frames of the genes encoding family M42 aminopeptidases, Pep1079, Pep1080, and Pep1081. To characterize these peptidases, the genes were cloned into Escherichia coli and overexpressed. Our experiments using the recombinant proteins confirmed that Pep1079, Pep1080, and Pep1081 are components of arginyl or lysinyl aminopeptidases that require Co²+ for enzymatic activity. Coexistence of Pep1079 and Pep1080 is necessary for expressing high peptidase activity. Pep1081 enhances the activity of Pep1079 and Pep1080.

摘要

协同嗜热菌 Symbiobacterium thermophilum 的染色体 DNA 包含编码家族 M42 氨肽酶的基因的开放阅读框,即 Pep1079、Pep1080 和 Pep1081。为了对这些肽酶进行表征,我们将这些基因克隆到大肠杆菌中并进行了过表达。使用重组蛋白进行的实验证实,Pep1079、Pep1080 和 Pep1081 是需要 Co²+ 才能发挥酶活性的精氨酰或赖氨酰氨肽酶的组成部分。Pep1079 和 Pep1080 的共存对于表达高肽酶活性是必要的。Pep1081 增强了 Pep1079 和 Pep1080 的活性。

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