Suppr超能文献

人类中介体 MED25 ACID 结构域的 NMR 结构。

NMR structure of the human Mediator MED25 ACID domain.

机构信息

CNRS UPR 2301, Chimie et biochimie structurales, Institut de Chimie des Substances Naturelles, Centre de recherche de Gif-sur-Yvette, 91190 Gif-sur-Yvette, France.

出版信息

J Struct Biol. 2011 Apr;174(1):245-51. doi: 10.1016/j.jsb.2010.10.011. Epub 2010 Oct 23.

Abstract

MED25 (ARC92/ACID1) is a 747 residues subunit specific to higher eukaryote Mediator complex, an essential component of the RNA polymerase II general transcriptional machinery. MED25 is a target of the Herpes simplex virus transactivator protein VP16. MED25 interacts with VP16 through a central MED25 PTOV (Prostate tumour overexpressed)/ACID (Activator interacting domain) domain of unknown structure. As a first step towards understanding the mechanism of recruitment of transactivation domains by MED25, we report here the NMR structure of the MED25 ACID domain. The domain architecture consists of a closed β-barrel with seven strands (Β1-Β7) and three α-helices (H1-H3), an architecture showing similarities to that of the SPOC (Spen paralog and ortholog C-terminal domain) domain-like superfamily. Preliminary NMR chemical shift mapping showed that VP16 H2 (VP16C) interacts with MED25 ACID through one face of the β-barrel, defined by strands B4-B7-B6.

摘要

MED25(ARC92/ACID1)是一个 747 个残基的亚基,特异性存在于高等真核生物中介体复合物中,是 RNA 聚合酶 II 一般转录机制的必需组成部分。MED25 是单纯疱疹病毒转录激活蛋白 VP16 的靶标。MED25 通过中央 MED25 PTOV(前列腺肿瘤过表达)/ACID(激活剂相互作用结构域)结构域与 VP16 相互作用,该结构域的结构未知。为了深入了解 MED25 募集转录激活结构域的机制,我们在此报告 MED25 ACID 结构域的 NMR 结构。该结构域的架构由一个封闭的β桶组成,包含七个β链(Β1-Β7)和三个α螺旋(H1-H3),其结构与 SPOC(Spen 同源和异源 C 端结构域)结构域样超家族的结构相似。初步的 NMR 化学位移映射显示,VP16 H2(VP16C)通过β桶的一个面与 MED25 ACID 相互作用,该面由β链 B4-B7-B6 定义。

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