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通过串联亲和纯化和纳升液相色谱-串联质谱联用技术鉴定人乳腺癌细胞核中配体激活的雌激素受体 α 相关蛋白。

Identification of proteins associated with ligand-activated estrogen receptor α in human breast cancer cell nuclei by tandem affinity purification and nano LC-MS/MS.

机构信息

Department of General Pathology, Second University of Naples, Napoli, Italy.

出版信息

Proteomics. 2011 Jan;11(1):172-9. doi: 10.1002/pmic.201000217. Epub 2010 Dec 1.

DOI:10.1002/pmic.201000217
PMID:21182205
Abstract

Estrogen receptor α (ER-α) is a key mediator of estrogen actions in breast cancer (BC) cells. Understanding the effects of ligand-activated ER-α in target cells requires identification of the molecular partners acting in concert with this nuclear receptor to transduce the hormonal signal. We applied tandem affinity purification (TAP), glycerol gradient centrifugation and MS analysis to isolate and identify proteins interacting with ligand-activated ER-α in MCF-7 cell nuclei. This led to the identification of 264 ER-associated proteins, whose functions highlight the hinge role of ER-α in the coordination of multiple hormone-regulated nuclear processes in BC cells.

摘要

雌激素受体 α(ER-α)是乳腺癌(BC)细胞中雌激素作用的关键介质。要了解配体激活的 ER-α 在靶细胞中的作用,需要鉴定与该核受体协同作用以转导激素信号的分子伴侣。我们应用串联亲和纯化(TAP)、甘油梯度离心和 MS 分析来分离和鉴定与 MCF-7 细胞核中配体激活的 ER-α相互作用的蛋白质。这导致鉴定出 264 种 ER 相关蛋白,其功能突出了 ER-α在协调 BC 细胞中多个激素调节的核过程中的铰链作用。

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