Suppr超能文献

Fyn SH2结构域及其与磷酸酪氨酸肽复合物的1H、13C和15N主链及侧链化学位移归属

1H, 13C and 15N backbone and side-chain chemical shift assignment of the Fyn SH2 domain and its complex with a phosphotyrosine peptide.

作者信息

Huculeci Radu, Buts Lieven, Lenaerts Tom, van Nuland Nico A J

机构信息

Structural Biology Brussels, Vrije Universiteit Brussel, Pleinlaan 2, 1050, Brussel, Belgium.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2011 Oct;5(2):181-4. doi: 10.1007/s12104-011-9295-4. Epub 2011 Feb 8.

Abstract

SH2 domains are interaction modules uniquely dedicated to recognize phosphotyrosine sites, playing a central role in for instance the activation of tyrosine kinases or phosphatases. Here we report the (1)H, (15)N and (13)C backbone and side-chain chemical shift assignments of the SH2 domain of the human protein tyrosine kinase Fyn, both in its free state and bound to a high-affinity phosphotyrosine peptide corresponding to a specific sequence in the hamster middle-T antigen. The BMRB accession numbers are 17,368 and 17,369, respectively.

摘要

SH2结构域是专门用于识别磷酸酪氨酸位点的相互作用模块,在例如酪氨酸激酶或磷酸酶的激活中发挥核心作用。本文报道了人蛋白酪氨酸激酶Fyn的SH2结构域在游离状态以及与对应于仓鼠中T抗原特定序列的高亲和力磷酸酪氨酸肽结合时的(1)H、(15)N和(13)C主链及侧链化学位移归属。BMRB登录号分别为17368和17369。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验