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通过氮氧自由基交换反应将蛋白质特异性固定在沸石 L 晶体上。

Site-specific immobilization of proteins at zeolite L crystals by nitroxide exchange reactions.

机构信息

Institute of Organic Chemistry, University of Münster, Corrensstr. 40, 48149 Münster, Germany.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2011 Mar 28;47(12):3392-4. doi: 10.1039/c0cc05474g. Epub 2011 Feb 17.

DOI:10.1039/c0cc05474g
PMID:21331402
Abstract

Site-selective immobilization of dyes and different protein recognizing entities at the surface of zeolite L crystals using mild radical nitroxide exchange reactions is reported. Exposure of these crystals to aqueous protein solutions leads to site-selective immobilization of proteins onto the crystals.

摘要

本文报道了使用温和的自由基氮氧交换反应将染料和不同的蛋白质识别基团选择性地固定在沸石 L 晶体表面上。将这些晶体暴露于含有蛋白质的水溶液中,会导致蛋白质选择性地固定在晶体上。

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