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古菌 MCM 解旋酶的 DNA 结合、ATP 水解和解旋酶活性的相互作用。

The interplay of DNA binding, ATP hydrolysis and helicase activities of the archaeal MCM helicase.

机构信息

Sir William Dunn School of Pathology, South Parks Road, Oxford OX1 3RE, UK.

出版信息

Biochem J. 2011 Jun 1;436(2):409-14. doi: 10.1042/BJ20110084.

DOI:10.1042/BJ20110084
PMID:21361871
Abstract

The MCM (minichromosome maintenance) proteins of archaea are widely believed to be the replicative DNA helicase of these organisms. Most archaea possess a single MCM orthologue that forms homo-multimeric assemblies with a single hexamer believed to be the active form. In the present study we characterize the roles of highly conserved residues in the ATPase domain of the MCM of the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus. Our results identify a potential conduit for communicating DNA-binding information to the ATPase active site.

摘要

古菌的 MCM(微染色体维持)蛋白被广泛认为是这些生物的复制 DNA 解旋酶。大多数古菌拥有一个单一的 MCM 直系同源物,它形成具有单个六聚体的同型多聚体组装,而单个六聚体被认为是活性形式。在本研究中,我们描述了高温古菌 Sulfolobus solfataricus 的 MCM 的 ATP 酶结构域中高度保守残基的作用。我们的结果确定了一个潜在的通道,用于将 DNA 结合信息传递到 ATP 酶活性位点。

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