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人源最小膜蛋白 Ost4 的溶液结构,糖基转移酶复合物的一个亚基。

Solution structure of a human minimembrane protein Ost4, a subunit of the oligosaccharyltransferase complex.

机构信息

Experimental Therapeutics Center, The Agency for Science, Technology and Research, Singapore 138669, Singapore.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 2011 Jun 10;409(3):572-6. doi: 10.1016/j.bbrc.2011.05.050. Epub 2011 May 15.

DOI:10.1016/j.bbrc.2011.05.050
PMID:21609714
Abstract

Oligosaccharyltransferase (OST) is a membrane associated enzyme complex that mediates transfer of an oligosaccharide onto asparagine residue of a protein. Human Ost4 is a small membrane protein and belongs to one of the seven subunits of human OST. This study determined the solution structure of human Ost4 in solvent system using NMR spectroscopy. Ost4 was demonstrated that the residues 5-30 adopt an α-helical structure. A kink structure was observed in the transmembrane domain, which may be important for its function.

摘要

寡糖基转移酶(OST)是一种膜相关的酶复合物,介导寡糖转移到蛋白质中天冬酰胺残基上。人 Ost4 是一种小的膜蛋白,属于人 OST 的七个亚基之一。本研究使用 NMR 光谱法在溶剂系统中测定了人 Ost4 的溶液结构。结果表明 Ost4 的残基 5-30 采用 α-螺旋结构。在跨膜域中观察到一个扭结结构,这可能对其功能很重要。

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